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食品蛋白质


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食品蛋白质
  • 书号:9787030232342
    作者:赵新淮等
  • 外文书名:
  • 装帧:平装
    开本:16
  • 页数:495
    字数:734000
    语种:zh-Hans
  • 出版社:科学出版社
    出版时间:2009-04-01
  • 所属分类:0822 轻工技术与工程
  • 定价: ¥118.00元
    售价: ¥76.70元
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本书分为三个部分共15章,系统地介绍了食品蛋白质的基本理论知识。第一部分通过对蛋白质化学基础知识的介绍,阐述了蛋白质性质的基本方面以及相关的分离、分析等技术,同时简要介绍蛋白质工程技术。第二部分介绍常见的动植物源食品蛋白质的一般组成、结构与性质,及其在食品加工中的可利用性,同时简要介绍生物活性蛋白与活性肽。第三部分重点介绍蛋白质的功能性质、食品加工中的化学变化和蛋白质结构的化学生物修饰技术,总结主要变化对食品品质与安全性方面的影响作用,以及对蛋白质功能性质、蛋白质化学变化的调控与应用。
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    前言
    第1章 绪论 1
    1.1 蛋白质———生命的基础 1
    1.2 食品体系的蛋白质 2
    1.2.1 来源、分类与性质 2
    1.2.2 在食品体系中的作用与功能性质 3
    第一部分 食品蛋白质基础
    第2章 氨基酸 11
    2.1 氨基酸的结构与构型 11
    2.1.1 氨基酸的结构 11
    2.1.2 氨基酸的构型 13
    2.2 氨基酸的理化性质 14
    2.2.1 氨基酸的物理性质 14
    2.2.2 氨基酸的化学性质 15
    2.3 氨基酸的分离与制备 23
    2.3.1 氨基酸的分离 23
    2.3.2 氨基酸的制备 25
    第3章 蛋白质 27
    3.1 蛋白质的组成与分类 27
    3.1.1 组成 27
    3.1.2 分类 28
    3.2 蛋白质的结构 29
    3.2.1 一级结构 30
    3.2.2 二级结构 34
    3.2.3 超二级结构和结构域 40
    3.2.4 球形蛋白质与三级结构 43
    3.2.5 亚基缔合和四级结构 48
    3.2.6 稳定蛋白质结构的作用力 51
    3.2.7 几种重要的食品蛋白质的结构特征 51
    3.3 蛋白质的性质 52
    3.3.1 水合作用和透析 52
    3.3.2 两性性质和等电点 52
    3.3.3 变性与复性 53
    3.3.4 沉淀作用 53
    3.3.5 蛋白质的疏水性 54
    3.4 蛋白质的生理功能与营养 61
    3.4.1 蛋白质的生理功能 61
    3.4.2 蛋白质的消化与吸收 62
    3.4.3 必需氨基酸和限制氨基酸 63
    3.4.4 蛋白质营养价值 65
    第4章 蛋白质分离纯化技术 70
    4.1 沉淀分离 70
    4.1.1 沉淀的概念 70
    4.1.2 盐析沉淀法 71
    4.1.3 有机溶剂沉淀法 74
    4.1.4 等电点沉淀法 75
    4.1.5 其他沉淀法 76
    4.2 蛋白质的膜分离技术 76
    4.2.1 透析 77
    4.2.2 超滤 79
    4.2.3 电渗析 81
    4.3 电泳 83
    4.3.1 聚丙烯酰胺凝胶电泳 83
    4.3.2 SDSG聚丙烯酰胺凝胶电泳 84
    4.3.3 非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳 85
    4.3.4 蛋白质等电聚焦 86
    4.3.5 双向凝胶电泳 87
    4.3.6 毛细管电泳 87
    4.3.7 电泳后的蛋白质检测 89
    4.4 蛋白质的色谱分离技术 89
    4.4.1 凝胶柱色谱 91
    4.4.2 离子交换柱色谱 93
    第5章 蛋白质分析 97
    5.1 蛋白质及氨基酸的定性分析和定量分析 97
    5.1.1 氨基酸的定性分析与定量分析 97
    5.1.2 蛋白质的定性分析 102
    5.1.3 蛋白质的定量分析 105
    5.1.4 蛋白质生物活性评价及免疫学评价 113
    5.1.5 放射性核素标记 118
    5.2 氨基酸序列分析 118
    5.2.1 N端序列分析 119
    5.2.2 C端序列分析 121
    5.3 个别氨基酸和化学键的分析 122
    5.3.1 活性赖氨酸测定 122
    5.3.2 单一氨基酸的分析 123
    5.3.3 二硫键分析 124
    5.3.4 蛋白质水解度测定 126
    第6章 蛋白质的构象与功能 129
    6.1 蛋白质构象分析技术 129
    6.1.1 X射线衍射分析法 129
    6.1.2 小角中子衍射法 131
    6.1.3 荧光光谱法 131
    6.1.4 核磁共振波谱法 134
    6.1.5 圆二色性光谱法 136
    6.1.6 紫外差吸收法 139
    6.1.7 氢放射性核素交换法 142
    6.1.8 激光拉曼光谱法 144
    6.2 蛋白质构象与功能性 148
    6.2.1 免疫球蛋白的结构与功能 148
    6.2.2 肌红蛋白的结构与功能 150
    第7章 蛋白质工程 156
    7.1 蛋白质合成与表达 156
    7.1.1 蛋白质的生物合成 156
    7.1.2 蛋白质的定位与导向 166
    7.1.3 重组蛋白质的表达 172
    7.2 蛋白质工程概述 174
    7.2.1 研究的主要内容 175
    7.2.2 蛋白质工程基本步骤 176
    7.2.3 蛋白质改造应用 176
    7.2.4 蛋白质工程的进展和前景 178
    第二部分 重要的食品蛋白质
    第8章 动物源蛋白 183
    8.1 乳蛋白 183
    8.1.1 酪蛋白 184
    8.1.2 酪蛋白胶束 191
    8.1.3 乳清蛋白 194
    8.1.4 乳蛋白的分离及应用 200
    8.2 卵蛋白 203
    8.2.1 卵的化学组成 203
    8.2.2 卵白的蛋白质组成及特性 203
    8.2.3 卵黄蛋白 208
    8.2.4 过敏原蛋白 212
    8.3 肉类蛋白 212
    8.3.1 肌肉蛋白的主要组成及结构特性 214
    8.3.2 肉的嫩化 216
    8.3.3 凝胶性 218
    8.3.4 肉的保水性 220
    第9章 植物源蛋白 222
    9.1 大豆蛋白 222
    9.1.1 大豆蛋白的组成 222
    9.1.2 7S蛋白和11S蛋白 224
    9.1.3 蛋白酶抑制物 228
    9.1.4 大豆蛋白的加工及应用 228
    9.1.5 大豆蛋白的分级提取 233
    9.2 谷物蛋白 234
    9.2.1 谷物及谷物蛋白的化学组成 234
    9.2.2 小麦蛋白 235
    9.2.3 玉米蛋白 239
    9.2.4 大米蛋白 240
    9.3 其他油籽蛋白 242
    9.3.1 花生蛋白 243
    9.3.2 菜籽蛋白 244
    9.3.3 芝麻蛋白 245
    第10章 其他食品蛋白 247
    10.1 单细胞蛋白 247
    10.1.1 单细胞蛋白的种类 248
    10.1.2 单细胞蛋白的特点 250
    10.1.3 单细胞蛋白的提取 250
    10.2 螺旋藻蛋白 251
    10.3 叶蛋白 253
    10.3.1 叶蛋白的组成及其营养特性 253
    10.3.2 叶蛋白的功能特性 254
    10.4 食用菌蛋白 255
    第11章 生物活性蛋白与活性肽 257
    11.1 生物活性蛋白 257
    11.1.1 溶菌酶 257
    11.1.2 乳过氧化物酶 259
    11.1.3 免疫球蛋白 261
    11.1.4 乳铁蛋白 265
    11.2 生物活性肽 270
    11.2.1 ACE抑制肽 270
    11.2.2 抗氧化肽 279
    11.2.3 抗菌肽 280
    11.2.4 酪蛋白磷酸肽 284
    11.2.5 其他活性肽 286
    11.2.6 肽的自组装与生物活性 288
    11.3 食品工业用酶 291
    11.3.1 蛋白酶 294
    11.3.2 糖酶 298
    11.3.3 其他食品工业用酶 301
    第三部分 蛋白质的功能性质与蛋白质加工化学
    第12章 蛋白质的功能性质 307
    12.1 蛋白质的结构 功能相关性 308
    12.1.1 氨基酸组成与构 效关系 308
    12.1.2 二级结构与功能的关系 309
    12.1.3 空间构象与功能特性 310
    12.1.4 功能性质与其他物化指标之间的关系 310
    12.2 蛋白质的水合与溶解 311
    12.2.1 水合 311
    12.2.2 溶解性 313
    12.3 蛋白质的胶凝与组织化 316
    12.3.1 胶凝作用 316
    12.3.2 组织化 319
    12.4 蛋白质的表面性质 322
    12.4.1 界面上蛋白质的构象变化 322
    12.4.2 乳化性质 325
    12.4.3 发泡性质 329
    12.5 蛋白质 风味物质相互作用 336
    12.6 蛋白质 多糖相互作用 338
    12.6.1 热力学不相容性 339
    12.6.2 静电复合物 340
    12.6.3 共价接合物 341
    第13章 重要蛋白质的功能特性 343
    13.1 乳蛋白的功能特性 343
    13.1.1 乳蛋白构象的稳定性 344
    13.1.2 乳蛋白的胶凝性 349
    13.1.3 酪蛋白的乳化性 354
    13.2 胶原蛋白的特性 355
    13.2.1 胶原的化学组成及分类 356
    13.2.2 胶原蛋白的结构特性 358
    13.2.3 胶原蛋白的功能作用 362
    13.3 卵蛋白的特性 365
    13.3.1 卵蛋白的胶凝性 365
    13.3.2 卵蛋白的发泡性 366
    13.4 大豆蛋白的特性 368
    13.4.1 溶解性 369
    13.4.2 水合性 370
    13.4.3 乳化性 371
    13.4.4 发泡性 371
    13.4.5 胶凝性和黏度 373
    13.4.6 7S球蛋白G11S球蛋白比例与功能性 375
    13.5 谷蛋白的特性 377
    13.5.1 面团的结构特性 377
    13.5.2 麦谷蛋白组成与功能特性 379
    13.5.3 面筋蛋白组成比例与谷蛋白聚合体 380
    第14章 食品加工中蛋白质的变化 381
    14.1 蛋白质的变性 381
    14.1.1 蛋白质变性的化学机制 381
    14.1.2 变性的热力学与动力学 383
    14.1.3 蛋白质变性的一般方法 385
    14.2 美拉德反应 393
    14.2.1 美拉德其人与美拉德反应 393
    14.2.2 美拉德反应机制与动力学 395
    14.2.3 美拉德反应对食品品质影响与热加工强度标识物 404
    14.2.4 美拉德褐变反应的控制与应用 409
    14.3 交联反应 412
    14.3.1 赖氨酸G丙氨酸残基化合物的形成 413
    14.3.2 蛋白质的酶促交联 418
    14.3.3 其他的交联反应 421
    14.4 蛋白质水解反应与食品的品质 423
    14.4.1 蛋白质的水解概述 423
    14.4.2 蛋白质水解与发酵食品风味 426
    14.4.3 蛋白质水解与食品质地 427
    14.4.4 蛋白质水解与生物胺形成 433
    14.5 其他反应 435
    14.5.1 侧链上的氧化反应 435
    14.5.2 亚硝化反应 436
    14.5.3 与脂质游离基的反应 439
    14.5.4 与亚硫酸盐的反应 440
    14.5.5 *氨基与N-羧化脱水酸酐的反应 440
    14.5.6 碱处理时的氨基酸异构化 440
    第15章 蛋白质的结构修饰和功能性 442
    15.1 侧链基团的化学修饰 443
    15.1.1 蛋白质的酰化修饰 444
    15.1.2 蛋白质的烷基化修饰 447
    15.1.3 蛋白质的磷酸化修饰 449
    15.1.4 其他的修饰技术 449
    15.2 限制性水解修饰 450
    15.2.1 侧链的限制性水解 451
    15.2.2 肽链的限制性水解 452
    15.2.3 转蛋白反应 462
    15.2.4 蛋白质水解与生物活性肽 466
    15.3 酶促交联修饰 472
    15.3.1 转谷氨酰胺酶催化交联 473
    15.3.2 多酚氧化酶或酪氨酸酶催化交联 481
    15.3.3 过氧化物酶催化的交联 485
    参考文献 487
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